冷凍干燥是治療性蛋白質制劑的關鍵工藝。作為蛋白質凍干過程中的保護劑，氨基酸需使蛋白質在凍結及后續干燥階段所面臨的多種不穩定應力下保持穩定。

研究表明，氨基酸與蔗糖、海藻糖等常用穩定劑具有相似的凍干保護作用，但其化學結構與理化性質更為多樣。氨基酸在液態和固態下均能抑制蛋白質聚集，且在冷凍與干燥狀態下表現出有利的理化特性，有望成為新一代蛋白質凍干保護劑。

相較于冷凍過程，凍干對溶質的特異性要求更為嚴格。蔗糖和海藻糖是目前常用的凍干保護劑，因為凍干過程中的穩定需要糖與蛋白質之間發生直接相互作用。

在小規模操作中，糖類足以實現蛋白質的干燥；但在大規模藥物蛋白質凍干中，除糖外還需添加賦形劑，以優化凍干工藝并獲得形態良好的餅狀結構。部分氨基酸即用作此類賦形劑，其中甘氨酸最常見。甘氨酸在凍干過程中發生結晶，為冰晶升華提供充足空間，從而成功完成凍干并形成外觀合格的餅狀物，但其本身無法為干燥后的蛋白質提供穩定性保護。

組氨酸和精氨酸可通過氫鍵（或離子-偶極相互作用）與蛋白質結合，保護抗體免受凍干誘導的結構擾動，從而維持其干燥狀態下的穩定性。研究表明，堿性氨基酸（賴氨酸、精氨酸和組氨酸）在凍干后會發生玻璃化轉變，表明其至少部分以無定形態存在；但凍干后的堿性氨基酸并非無定形，仍可檢測到部分晶體衍射峰。配方的pH值是影響組氨酸結晶行為的關鍵因素：在pH 6.0時組氨酸不易結晶，而在較高或較低pH條件下則容易結晶。推測組氨酸分子中帶電與不帶電咪唑基團之間的平衡狀態可能調控其結晶過程。